Tudo o que segue trata de Peptídeo. Mantemos linguagem clara, apoiamos na literatura e separamos o bem documentado do que segue em aberto.
Revisado em 2026-06-04. O que continua em debate é marcado como tal.
== Função dos fatores de alongamento == Fatores de elongação são proteínas pertencentes à classe de proteínas G que auxiliam o processo de elongação durante a síntese proteica nos ribossomos. Fatores de elongação eucarióticos e procarióticos são muito semelhantes em estrutura em função. ⦁Fator de elongação 1α (equivalente ao EF-Tu em procariotos): É responsável por trazer o aminoacil-tRNA ao ribossomo. Liga-se ao aminoacil-tRNA apenas quando este está ligado ao aminoácido apropriado. Deposita o aminoacil-tRNA no sítio A do ribossomo, a partir da formação de um complexo GTP-EF1α-aminoacil-tRNA. O aminoacil-tRNA faz com que o EF1α converta GTP em GDP, causando uma mudança conformacional no EF1α que desacopla o GDP do aminoacil-tRNA, de modo que o aminoacil-tRNA possa se ligar ao sítio A. Apenas a interação entre um aminoacil-tRNA anticódon específico com seu respectivo códon presente no mRNA provocará mudanças conformacionais no EF1α. Por isso, o EF1α é essencial para a tradução correta. ⦁Fator de elongação 1β (equivalente ao EF-Ts em procariotos): uma vez que o complexo EF1α-GDP é desacoplado do ribossomo, o EF1β é responsável por convertê-lo novamente em EF1α-GTP, para que, então, possa novamente interagir com outros aminoacil-tRNAs. O GDP é retirado do sítio ativo para que um novo GTP possa entrar. ⦁Fator de elongação 2 (EF2 equivalente ao EF-G em procariotos): Envolvido na translocação, é responsável por conduzir o complexo tRNA-mRNA pelo ribossomo, movendo-o do sítio A para o sítio P. Além disso, move o RNA desacetilado do sítio P para o sítio E, onde sai do ribossomo.
Fontes: pt.wikipedia.org
O EF2 transloca o complexo tRNA-mRNA através de um mecanismo de catraca envolvendo as duas subunidades ribossomais que agem independentemente. A ligação inicial do complexo GTP-EF2 ao ribossomo causa uma rotação no sentido anti-horário da subunidade menor. O movimento da subunidade ribossomal ocorre na mesma direção do movimento dos dois tRNAs do sítio A para o P e do P para o E, respectivamente. O EF2 provoca então a hidrólise do GTP, fazendo com que a subunidade menor rotacione novamente, e ela volta completamente à posição normal com a saída do EF2. A rotação da subunidade menor parece desestabilizar a interação entre tRNA e ribossomo, liberando o tRNA para se mover pelo ribossomo a partir da hidrólise do GTP. Além disso, essa rotação muda os canais de entrada e saída do mRNA: quando o EF2 está ligado, os canais estão abertos, possibilitando a movimentação do mRNA pelo ribossomo. Quando o EF2 se dissocia, a abertura fecha de modo a segurar o mRNA para que o próximo aminoacil-tRNA se ligue a ele. ⦁Fator de elongação P (EF-P): Presente somente em procariotos, estimula a ligação entre o primeiro aminoácido (n-formilmetionina) e o segundo.
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== Importância == Os fatores de elongação auxiliam não só na especificidade entre o aminoacil-tRNA e seu códon de mRNA, como na leitura correta do mRNA sem que sejam pulados nucleotídeos. Também foi demonstrado que os fatores de elongação podem aumentar a velocidade do processo de elongação, essencial para a manutenção da taxa metabólica e das funções vitais.
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== Referências == Elongation factors. Disponível em: <https://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2006_9/Page2.htm> Acessado em: 14/11/2017 G. R. Andersen, P. Nissen and J. Nyborg (2003) Elongation factors in protein biosynthesis. Trends in Biochemical Sciences 28, 434-441. I. M. Krab and A. Parmeggiani (2002) Mechanisms of eEF-Tu, a pioneer GTPase. Progress in Nucleic Acids Research 71, 513-551. Alberts, B. et al. (2010). Biologia Molecular da Célula, 5ª Edição. Porto Alegre: Artmed. ISBN: 978-85-363-2066-3 Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 5ª Edição. Nova Iorque: W H Freeman; 2002. Section 29.5, Eukaryotic Protein Synthesis Differs from Prokaryotic Protein Synthesis Primarily in Translation Initiation. Disponível em: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22531/
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Peptídeo é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Peptídeo apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Peptídeo)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Peptídeo)